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蛋白质与小分子代谢物之间的分子识别在调节蛋白质功能和控制各种细胞过程中起着至关重要的作用。
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蛋白质与小分子代谢物之间的分子识别在调节蛋白质功能和控制各种细胞过程中起着至关重要的作用。代谢酶、转录因子、转运蛋白和膜受体的活性都可以由蛋白质-代谢物相互作用(PMIs: protein-metabolite interactions)介导，从而将细胞代谢与遗传/表观遗传调控、环境感知和信号转导联系起来。除了直接与天然同源蛋白的活性或正构位点结合外，已知代谢物还能与不同的变构位点相互作用，从而可以对蛋白质和大分子蛋白组装结构和功能进行额外的特殊调节。MetPro代谢蛋白互作研究(PMIs)是一种评估蛋白质组与相关代谢物结合的方法，可揭示新的变构和酶功能，可为研究药物在原生细胞环境中的靶点提供一个很好的研究工具。
技术优势：
技术优势：
A. 简单高效的发现小分子代谢物与蛋白相互作用，灵敏度高；
B. 不需要对配体进行任何化学修饰，也不偏向具有特定性质的化合物
C. 直接在复杂的生物样品中展开研究，而不需要进行蛋白质纯化或浓缩。
技术路线：
技术参数
样本要求：
动物及临床组织标本 500 mg/sample
血清、血浆 1ml /sample
细胞 、微生物 1×109 cells/sample
植物 2g/sample
检测平台：
应用方向：
1．小分子代谢物互作蛋白的研究；
2．药物靶点预测；
3．小分子代谢物作用机制研究：研究小分子代谢物对生化过程、信号通路等的影响；
4．PMI网络图构建：与其他功能组学数据结合如PPI网络、PTM蛋白质翻译后修饰或代谢流，为不同细胞调控层之间的交互影响（crosstalk）带来新方向。
案例分享：
Title：A Map of Protein-Metabolite Interactions Reveals Principles of Chemical Communication
标题：蛋白质-代谢物相互作用图揭示了化学通讯的原理
影响因子：38.637
研究对象：大肠杆菌和酵母
技术方法：蛋白代谢互作质谱分析（LiP-SMap LC）
研究内容：
代谢物与蛋白质的相互作用控制着多种细胞过程，因此在维持细胞内稳态方面起着重要作用。代谢物在细胞中分子占最大部分，但目前对代谢物-蛋白质相互作用组的了解落后于对蛋白质-蛋白质或蛋白质-DNA相互作用的理解。在这里，作者提出了一种化学蛋白质组学方法流程，用于直接在天然环境中系统地鉴定代谢物-蛋白质相互作用。该方法在大肠杆菌中发现了一个已知的和新的相互作用和结合位点的网络，证明了一些新发现的相互作用的功能相关性。这些数据能够识别新的酶-底物关系和代谢物诱导的蛋白质复合物重塑案例。研究发现代谢物-蛋白质相互作用组由1,678个相互作用和7,345个假定的结合位点组成。该数据揭示了化学通讯的功能和结构原理，阐明了酶混杂的流行和机制，使在蛋白质组范围内提取代谢物结合的定量参数成为可能。
研究流程图
部分应用文献：
[1] Piazza Ilaria,Kochanowski Karl,Cappelletti Valentina et al. A Map of Protein-Metabolite Interactions Reveals Principles of Chemical Communication.[J] .Cell, 2018, 172: 358-372.e23.
[2]Li Shanshan,Shui Wenqing,Systematic mapping of protein-metabolite interactions with mass spectrometry-based techniques.[J] .Curr. Opin. Biotechnol., 2020, 64: 24-31.
[3]Guo Hongbo,Peng Hui,Emili Andrew,Mass spectrometry methods to study protein-metabolite interactions.[J] .Expert Opin Drug Discov, 2017, 12: 1271-1280.
[4]Tagore Ranitendranath,Thomas Horatio R,Homan Edwin A et al. A global metabolite profiling approach to identify protein-metabolite interactions.[J] .J. Am. Chem. Soc., 2008, 130: 14111-3.
[5]Feng Yuehan,De Franceschi Giorgia,Kahraman Abdullah et al. Global analysis of protein structural changes in complex proteomes.[J] .Nat. Biotechnol., 2014, 32: 1036-44.
[6]Niphakis Micah J,Lum Kenneth M,Cognetta Armand B et al. A Global Map of Lipid-Binding Proteins and Their Ligandability in Cells.[J] .Cell, 2015, 161: 1668-80.
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